Odkrit nov način za stabilizacijo proteinov

Proteini so pod fiziološkimi pogoji, marginalno stabilne molekule. Termodinamična stabilnost večine globularnih proteinov je približno 12-42kJ/mol. Zato lahko majhna destabilizacijska sprememba v nekem ključnem proteinu vodi do bolezni in posledično do smrti. Ta rahla stabilnost je tudi razlog, da je proizvodnja in uporaba proteinov v medicini in pri raziskavah, zapletena. Raziskovalci z univerz v Leedsu[1] in Michiganu[2] so opisali novo metodo za stabiliziranje specifičnih proteinov in vivo[3], s tem, ko se proteinska stabilnost poveže z antibiotično odpornostjo bakterij. Identifikacija mutacij[4], ki stabilizirajo protein je zahtevna saj je večina substitucij destabilizirajočih. Odkrili so, da ko je protein vključen na sredino antibiotskega rezistenčnega označevalca (markerja), postane bakterijska antibiotska odpornost odvisna od stabilnosti tega proteina. To je znanstvenikom omogočilo lahko izbiro mstabilizirajočih mutacij v proteinih z uporabo enostavnega testa preživetja za bakterijsko rast na antibiotiku. Možnost izboljšanja stabilnosti in vivo ima poleg praktične uporabnosti tudi velik teoretičen pomen, saj lahko nakaže kako so se formirala zaporedja v proteinih. Avtorji so analizrali protein Im7. Mutacije, ki so izboljšale stabilnost proteinov so bile večinoma na ključnih mestih , povezanih z funkcijo proteinov (v tem primeru, mesto za vezavo E7 kolicina). Iz tega so avtorji sklepali, da so proteini zgrajeni tako da je stabilnost optimalna in ne maksimalna.