Reducirajoči periplazemski sistem, ki preprečuje oksidacijo cisteina brez disulfidnih vezi

Tiolna skupina aminokisline cistein je lahko modificirana in s tem je lahko regulirana aktivnost proteina. Periplazma Escherichie coli je oksidirajoče okolje, v katerem pride do oksidativnega zvijanja proteina, pri katerem s pomočjo DsbA nastajajo disulfidne vezi. Če je v proteinu več cisteinov se ti lahko narobe povežejo med seboj, take napake popravlja DsbC.

A veliko periplazemskih proteinov vsebuje samo en cisteinski aminokislinski ostanek, ki je ranljiv za oksidacijo v sulfensko kislino in nato ireverzibilno modifikacijo v sulfinsko in sulfonsko kislino. Ker so cisteinski ostanki pogosto del aktivnih mest proteinov, ki bi jih oksidacija inaktivirala, se je razvil sistem, ki preprečuje oksidacijo cisteina. Primer proteina z enim cisteinskim aminokislinskim ostankom je YbiS, transpeptidaza, ki sodeluje pri katalizi prečnega povezovanja peptidoglikana za sintezo celične stene.

Odkrili so, da DsbG in DsbC kontrolirata vsebnost sulfenske kisline v periplazmi in s tem varujeta nezavarovan cistein pred oksidacijo. DsbG reagira z proteinom YbiS in z DsbC regulira oksidacijo YbiS-ovega katalitično aktivnega cisteinskega ostanka. Tako potencialno splošen mehanizem nadzira modifikacijo sulfenske kislina v celičnem okolju.

Proteini iz družine Dsb (disulfide bond) delujejo po principu tiol-disulfidne izmenjave.

Nastanek sulfenske kisline je v določenih evkariontskih celicah škodljiv. Pomembna naj bi bila pri spremembi redoks signalizacije pri nekaterih boleznih.