Amilin: Difference between revisions
Vitan Turšič (talk | contribs) |
Vitan Turšič (talk | contribs) |
||
(14 intermediate revisions by the same user not shown) | |||
Line 4: | Line 4: | ||
== KLINIČNI POMEN== | == KLINIČNI POMEN== | ||
Amilin | Amilin najdemo v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Langerhansov_oto%C4%8Dek Langerhansovih otočkih] znotraj [http://sl.wikipedia.org/wiki/Trebu%C5%A1na_slinavka trebušne slinavke] pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin. | ||
==FUNKCIJA AMILINA== | ==FUNKCIJA AMILINA== | ||
Amilin | Amilin pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. | ||
==ČLOVEŠKA OBLIKA AMILINA== | |||
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina] ima sledeče zaporedje amino kislin: | [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina ali pramlintid] ima sledeče zaporedje amino kislin: | ||
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z | KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidnim mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7. | ||
==RECEPTORJI== | ==RECEPTORJI== | ||
Line 36: | Line 36: | ||
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). "Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial". Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087 | * Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). "Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial". Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087 | ||
--[[User:Vitan Turšič|Vitan Turšič]] 09:20, 12 December 2010 (UTC) | |||
[[Category:LEX]] |
Latest revision as of 09:18, 10 January 2011
AMILIN
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.
KLINIČNI POMEN
Amilin najdemo v Langerhansovih otočkih znotraj trebušne slinavke pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.
FUNKCIJA AMILINA
Amilin pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina.
ČLOVEŠKA OBLIKA AMILINA
Človeška oblika amilina ali pramlintid ima sledeče zaporedje amino kislin: KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidnim mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.
RECEPTORJI
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev RAMP1 ali RAMP2 ali RAMP3
FARMAKOLOGIJA
Umetno sintetiziran človeški amilin ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.
Viri
- [1] http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin
- [2] http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine
- [3] http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta
- [4] http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor
- [5] http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide
- [6] http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg
- [7] http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fc/Amylin_primary_structure.png/250px-Amylin_primary_structure.png
- http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin
- http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma
- Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). "Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial". Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087
--Vitan Turšič 09:20, 12 December 2010 (UTC)