Laktoferin: Difference between revisions
No edit summary |
No edit summary |
||
Line 4: | Line 4: | ||
Poleg železa, laktoferin veže tudi lipopolisaharide, glikoaminoglikane, DNA ter druge kovine kot so Al<sup>3+</sup>, Ga<sup>3+</sup>, Mn<sup>3+</sup>, Co<sup>3+</sup>, Cu<sup>2+</sup>, Zn<sup>2+</sup>.<sup>[[laktoferin#Viri|[1]]]</sup> | Poleg železa, laktoferin veže tudi lipopolisaharide, glikoaminoglikane, DNA ter druge kovine kot so Al<sup>3+</sup>, Ga<sup>3+</sup>, Mn<sup>3+</sup>, Co<sup>3+</sup>, Cu<sup>2+</sup>, Zn<sup>2+</sup>.<sup>[[laktoferin#Viri|[1]]]</sup> | ||
Izoelektrična točka laktoferina je 8,7. V človeškem mleku dva poli-N-acetil-laktozaminska glikana, ki vsebujeta [[N-acetilnevraminsko kislino]], fukozo in [[galaktoza|galaktozo]]<sup>[[laktoferin#Viri|[2]]]</sup>. | Izoelektrična točka laktoferina je 8,7. V človeškem mleku sta dva poli-N-acetil-laktozaminska glikana, ki vsebujeta [[N-acetilnevraminsko kislino]], fukozo in [[galaktoza|galaktozo]]<sup>[[laktoferin#Viri|[2]]]</sup>. | ||
Poznane so tri različne izooblike proteina: laktoferin-α, ki veže železove ione, ribonukleaza pa ni aktivna ter laktoferin-β in laktoferin- γ, ki pa ne vežeta železa, ribonukleaza pa je dejavna<sup>[[laktoferin#Viri|[1]]]</sup>. | Poznane so tri različne izooblike proteina: laktoferin-α, ki veže železove ione, ribonukleaza pa ni aktivna ter laktoferin-β in laktoferin- γ, ki pa ne vežeta železa, ribonukleaza pa je dejavna<sup>[[laktoferin#Viri|[1]]]</sup>. |
Revision as of 19:49, 2 January 2013
Laktoferin, znan tudi kot laktotransferin, je glikoprotein, del družine transferinov, torej proteinov sposobnih vezave in prenosa Fe3+[1]. Je del nespecifične imunosti sluznice[3].
Visoko vsebnost laktoferina najdemo v mleku in mlezivu oz. kolostrumu, poleg tega pa je prisoten tudi v izločkih sluznic kot so solze, slina, žolč, sok trebušne slinavke, izločkih tankega črevesja ter izločkih nosu[1].
Poleg železa, laktoferin veže tudi lipopolisaharide, glikoaminoglikane, DNA ter druge kovine kot so Al3+, Ga3+, Mn3+, Co3+, Cu2+, Zn2+.[1] Izoelektrična točka laktoferina je 8,7. V človeškem mleku sta dva poli-N-acetil-laktozaminska glikana, ki vsebujeta N-acetilnevraminsko kislino, fukozo in galaktozo[2].
Poznane so tri različne izooblike proteina: laktoferin-α, ki veže železove ione, ribonukleaza pa ni aktivna ter laktoferin-β in laktoferin- γ, ki pa ne vežeta železa, ribonukleaza pa je dejavna[1].
Je izredno odporen pri proteolitične razgradnji z tripsinom in tripsinskim tipom encimov[2].
Receptorje laktoferina najdemo v gastrointestinalnem traku, levkocitih, makrofagih, trombocitih in bakterijah[2].
Struktura
Je enojen polipeptid katerega veriga je sestavljena iz 703 aminokislin, zvitih v dve globularni strukturi. Ti strukturi sta povezani z α-vijačnico. Vsaka struktura sestoji iz dveh domen, ki ustvarita vezavno mesto za železov ion na vsaki strukturi posebej[1](skica strukture)
Laktoferin najdemo v dveh oblikah: kot hololaktoferin, ki je nasičen z Fe3+ ioni, ter apolaktoferin, brez vezanih ionov. Molekulska masa prvega znaša okoli 80 kDa, slednjega pa približno 75 kDa[2].
Funkcije
Laktoferin ima baktericidni učinek, saj preko vgradnje v zunanjo membrano bakterij uničuje bakterije. Preko proteolitične cepitve na N-terminalni regiji nastane derivat laktoferina (laktofericin B), ki uničuje širok spekter bakterij. Deluje tudi na določene vrste gliv (Candida albicans) in virusov. Domnevano je da sodeluje tudi pri presnov železa in deluje kot antikoagulant[2].
Na podlagi količine plazemskega laktoferina, ki ga določajo nevtrofilci lahko dokaj natančno tudi diagnosticirajo kronično mieloično levkemijo, kronični pankreatitis, cistično fibrozo, septikemijo, kongenitalno aplazijo, shizofrenijo, vnetje sklepov (artritis) in degeneracijo hrustanca, psoriazo ter revmatoidni artritis[2].
Viri
- [1] Adlerova L., Bartoskova A., Faldyna M.(2008). Lactoferrin: a review.Veterinarni Medicina 53 (9): 457-468
- [2] Levay P.F. ,Viljoen M. (1995). Lactoferrin: a general review. Haematologica 80 (3): 252–267
- [3] Sánchez L., Brock J.H. Calvo M. (1992).Biological role of lactoferrin. Arcchives of Disease in Childhood 67 (5): 657–661